Yapay zekadan makale özeti
- Kısa
- Ayrıntılı
- Bu video, bir eğitmen tarafından sunulan biyokimya dersinin enzimler konusunu ele alan detaylı bir eğitim içeriğidir.
- Video, enzimlerin temel kavramlarından başlayarak (substrat, aktif bölge, kofaktör, koenzim) enzim sınıflandırmasını (oksid-redüktazlar, transferazlar, sentazlar, hidrolazlar vb.), koenzimler ve kofaktörlerin rolünü, enzimlerin reaksiyon hızını etkileyen faktörleri ve Michaelis-Menten kinetiği konularını kapsamaktadır. Son bölümde ise enzim düzenlemeleri (kovalent düzenleme, zmojen düzenleme, inhibisyon türleri) detaylı şekilde anlatılmaktadır.
- Video özellikle Tuzla sınavlarına hazırlanan öğrenciler için önemli bilgiler içermekte ve görsellerle desteklenerek konuları daha anlaşılır hale getirmektedir.
- Enzimlerin Yapısı ve Terminolojisi
- Enzimler, substrat (enzimin etkilediği madde) ile etkileşim halinde olup, substrat aktif bölgede bağlanarak işlenir.
- Kofaktör, enzimlerin aktivitesini göstermesi için gerekli olan organik yapıda olmayan maddelerdir (demir, magnezyum, mangan, çinko gibi).
- Koenzim, enzimlerin aktivite göstermesi için gerekli olan organik yapıdaki maddelerdir ve çoğunlukla vitaminlerdir.
- 01:02Enzim Terimleri
- Apo-enzim, enzimin saf hali olan kofaktörsüz kısmı, hallo-enzim ise aktif enzim artı kofaktöre denir.
- Isoenzimler, aynı reaksiyonu katalize edebilen ancak birkaç aminoasit dizisinde farklılık gösteren enzim varyantlardır.
- Enzim fonksiyon göstermek için kofaktör ve koenzim gereklidir; substrat aktif bölgeye bağlandığında enzim-substrat kompleksi oluşur.
- 02:11Enzimlerin Sınıflandırılması
- Oksido-redüktazlar (1. sınıf), elektron taşınması, hidrojen veya hibrit taşımasından sorumlu olan enzimlerdir (oksidazlar, hidrojen azlar, katalazlar, peroksidazlar).
- Transferazlar (2. sınıf), hidrojen hariç grup taşımasını sağlayan enzimlerdir (kinaz, transaminazlar, transmetilazlar).
- Hidrolazlar (3. sınıf), kimyasal bağların su eklenerek koparılması işlemi yapan enzimlerdir (lizozom enzimler, sindirim enzimleri, esterazlar).
- 03:39Diğer Enzim Sınıfları
- Liazlar (4. sınıf), oksidasyon ve hidroksilasyon dışında olan çifte bağların açılma tepkimesini sağlayan enzimlerdir (karboksilaz, hidratas, enolas, kumaraz).
- Izomerazlar (5. sınıf), molekül içi transfer yaparak enzimlerdir (epimeraz ve mutasizomeras).
- Ligazlar (6. sınıf), ATP kullanarak bağ oluşumu sağlayan enzimlerdir (sentezas ve karboksilaz).
- 05:04Özel Enzim Grupları
- Kinazlar, ATP molekülünden fosfat grubunun transferini sağlayan enzimlerdir (fosfofruktoz-kinaz).
- Fosfatazlar, yapıdan fosfat koparılmasını sağlayan hidrolaz sınıfı enzimlerdir (glikoz-6-fosfat hidroksil grubu eklenmesiyle serbest glikoz oluşur).
- Mutazlar, molekül içi grupların yer değiştirmesini sağlayan izomeraz sınıfı enzimlerdir (metin malolinin sükse kovaya dönüştürülmesi).
- 06:41Özel Enzimler
- Fosforlara, ATP kullanmadan susata inorganik fosfat eklenmesini sağlayan transferaz grubuna örnektir.
- Dehydrogenazlar, oksidasyon-redüksiyon tepkimelerinde sorumlu olan oksido-redüktaz sınıfı enzimlerdir.
- Karboksilazlar, biyotin yardımıyla karbondioksitin gruba eklenmesini sağlayan liaz sınıfı enzimlerdir (piruvat karboksilaz ile oksaloasetat elde edilir).
- 07:57Koşullar ve Kofaktörler
- Koşullar organik bileşiklerdir ve en çok vitaminlerde bulunurlar; örneğin B1 (tiamin) koşullar şekli tiamin pirofosfat, B2 (riboflavin) koşullar şekli FMN/FAD, B3 (niacin) koşullar şekli NAD/NADP, B5 (pantotik asit) koşullar şekli koşullar A, B7 (biotin) koşullar şekli biotin, B9 (folik asit) koşullar şekli tetrahidrofolat, B12 (kobalamin) koşullar şekli metil kobalamin veya adenozil kobalamin'dir.
- Demir kullanan enzimler: stokrom oksidas, katalas, peroksidas; magnezyum kullananlar: hezkinaz, glikoz altı fosfatas, pruvat kinaz; mangan kullananlar: marjina, ribone redaktaz, süper oksit dis mutaz; bakır kullananlar: stokrom oksidas, lizil oksidas, askorbat oksidas, süper oksit dis sitoplazmik formu, dopamin beta hidroksilas; çinko kullananlar: karbonik anhidraz, alkol dehidrojenaz, karboksipeptidazlar, DNA polimeraz, ala dehidratas, süper oksit dis sitoplazmik formu; kalsiyum kullananlar: renin, amilaz; selenyum kullananlar: glutatyon peroksidas, döksün replas, T4'ü T3'e çeviren enzim; nikel kullananlar: ureaz; molipten kullananlar: kıskantin oksidaz, di-nitrogen oksidaz'dır.
- Karboksi lazlar tiamin (koşullar şekli tiamin pirofosfat) kullanır, hidrojenazlar B2 (koşullar şekli FMN/FAD) ve B3 (koşullar şekli NAD/NADP) kullanır, hidrojen transferi yaparlar; translaminazlar B6 (koşullar şekli piridoksal fosfat) kullanır, karboksi lazlar biyotin kullanır ve karbondioksit ekler; folik asit (koşullar şekli tetrahidrofolat) tek karbonlu maddelerin transferinde görevlidir; B12 (koşullar şekli metil kobalamin/adenozil kobalamin) metülasyon (esradan metin oluşumu) için gereklidır.
- 13:11Enzimlerin Reaksiyon Hızını Etkileyen Faktörler
- Substrat konsantrasyonu arttıkça reaksiyon hızı artar, maksimum seviyeye ulaştıktan sonra artan substrat konsantrasyonu reaksiyon hızını etkilemez; pH de enzim etkinliği maksimum olan pH değerinde reaksiyon hızı maksimum olur; sıcaklıkta ise ısı arttıkça reaksiyon hızı artar, ancak çok yüksek ısıda enzimler denatüre olduğundan reaksiyon hızı azalır.
- Enzimlerin reaksiyon hızını etkileyen diğer faktörler: kovalen düzenleme, enzim düzenleme ve enzim miktarındaki değişimlerdir.
- Michelin kinetiği, reaksiyon hızı ve substrat konsantrasyonu arasındaki ilişkiyi anlatmak için kurulmuş bir kinetiktir; çoğu enzim bu kinetiğe uymakta, hiperbolik eğri çizmektedir; allosterik enzimler ise sigmoid eğri çizmektedir.
- 14:57Kavramı ve Allosterik Enzimler
- Kavramı, bir enzimin maksimum hızının yarısına (Vmax/2) ulaşması için gerekli olan substrat konsantrasyonudur; K değeri düşükse enzimin substrata olan ilgisi yüksektir, yüksekse düşük olur.
- Sadece enzimin artırılması K değerini değiştirmez çünkü ortamdaki substrat miktarı sabittir; enzimi artırırsak K'de herhangi bir değişiklik olmaz.
- Allosterik enzimler Michelin kinetiğine uymaz, hiperbolik değil sigmoid eğri gösterir; bu enzimlerde modülatör adı verilen aktif bölge dışında bir bölge vardır; bu bölgeye bağlanan efektör molekülleri enzimin aktivitesini artırır veya azaltır, modülatör bölgeye bağlanan moleküller enzimin substrata olan ilgisini artırır veya azaltır.
- 18:37Enzimlerin Düzenlemesi
- Enzimler hiperbolik eğri gösterir ve allosterik enzimlerin en önemli özelliği tek yönlü olmalarıdır.
- Allosterik enzimlerde homo-tropik etki, substrat ve efektör aynı maddenin olduğu durumdur; hetero-tropik etki ise substrat ve efektör farklı maddelerin olduğu durumdur.
- 19:44Kovalent Düzenleme
- Kovalent düzenleme bir reversi olup, özellikle insülin ve düzenlemelerde kullanılır.
- Protein kinaz tarafından enzimin serin, trionin ve trine üzerine fosfat eklenmesi ve fosfatas ile fosfat koparılarak etkinin geri döndürülmesi kovalent düzenlemeyi oluşturur.
- Kovalent düzenlemede fosfat eklenip çıkartılarak enzimlerin aktivitesi değiştirilebilir, ancak bu uzun sürede etki eder.
- 20:44Zojen Düzenleme
- Zojen düzenlenme, bazı enzimlerin pro-enzim olarak sentezlenmesi ve daha sonra protez ile aktif hale gelmesidir.
- Pro-enzimler, enzimin korunmasını amaçlayan veya belirli ihtiyaç halinde aktif olması gereken durumlarda kullanılır.
- Pıhtılaşma faktörleri, kollajen, pro-kaspaz ve bazı sindirim enzimleri (tripsin, karboksipeptidaz) zojen olarak sentezlenir, ancak amilaz, lipas ve aminopeptazlar zojen olarak sentezlenmez.
- 22:23Enzim İnhibisyonu
- Enzim inhibitörleri iki şekilde gerçekleşir: geri dönüştürülebilir ve geri dönüşümü olmayan şekilde.
- Geri dönüşümü olmayan inhibitörlerde, inhibitör enzim arasında kovalent bağ oluşur ve inhibitör enzim aktivesi için gerekli olan fonksiyonel grupları bağlar veya yapısını bozar.
- Geri dönüştürülebilir inhibitörler üçe ayrılır: yarışmalı (competitive), yarışmasız (non-competitive) ve herhangi bir şekilde yarışma ile ilgisi olmayan (uncompetitive).
- 23:26Yarışmalı İnhibisyon
- Yarışmalı inhibitisyonda inhibitör, substrat ile enzim aktif bölgesi için yarışır.
- Yarışmalı inhibitisyonda K değeri artar ve Vmax değeri değişmez.
- Artan substrat konsantrasyonu ile inhibitisyon geri döner, yani Vmax'ın yarısına ulaşmak için gerekli olan substrat konsantrasyonu artarken Vmax'ta değişiklik olmaz.
- 24:22Yarışmasız İnhibisyon
- Yarışmasız inhibitisyonda inhibitör ile substrat arasında benzerlik yoktur ve inhibitör enzim aktif bölgenin dışına bağlanır.
- Yarışmasız inhibitisyonda K değeri değişmez ve Vmax azalır.
- Substrat konsantrasyonunu artırırsak bile Vmax'a ulaşamayız, bu nedenle Vmax azalır.
- 25:00Herhangi Bir Şekilde Yarışma İle İlgisi Olmayan İnhibisyon
- Bu tür inhibitörlerde substratla benzerlik yoktur ve inhibitör enzimin aktif bölgenin dışına bağlanır.
- Enzim ve substrat kompleksi oluştuğunda inhibitör bağlanır, bu nedenle hem K hem de Vmax azalır.
- Enzim ve substrat bağlandığında inhibitörün bağlanacağı bir yüzey oluştuğu için, substrat konsantrasyonunu artırırsak bile inhibitörün etkisi değişmez.